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Neuartige Technologie ermöglicht umfassende Analyse der Protein-/DNA-Bindung - Helmholtz Zentrum München

Zusammen mit niederländischen Kolleginnen und Kollegen stellen Forscher des Helmholtz Zentrums München in Nature Communications" eine neue Molekularbiologie vor: Sie ermöglicht die proteomweite Untersuchung der Bindungsvorgänge zwischen Protein und DNA. Das genetische Material, die DNA, wird im Kern der Zelle um die so genannten Histonproteine gewickelt und formt mit ihnen das sogen.

Die Wechselwirkung dieser MolekÃ?le ist entscheidend fÃ?r bedeutende VorgÃ? Daher ist es von grossem Wert, den Standort und die Natur dieser Interaktionen zu erforschen, um die Regulationsnetze dieser bedeutenden Zellprozesse zu ergründen. Dr. Till Bartke und sein Forschungsteam stellen in der vorliegenden Untersuchung zusammen mit Prof. Michiel Vermeulen und Mitarbeitern der Radboud Universität in den Niederlanden eine Methode vor, mit der die Bindungsaffinität von an Chromatin bindenden Eiweißen proteomübergreifend ermittelt werden kann.

"Seit langem diskutieren wir, ob es möglich ist, die Bindungsaffinität von Chromatin-bindenden Eiweißen in größerem Umfang zu messen - und das ist uns endlich gelungen", so Till Bartke, Stv. Leiter des Institutes für Funktionelle Epigenetik am HelmholtzZentrum München. Dazu setzen die Wissenschaftlerinnen und Wissenschaftler kleine DNA-Sequenzen (Oligonukleotide) ein und kombinieren sie mit nuklearen Proteinextrakten.

Die mit den DNA-Sequenzen interagierenden Eiweiße werden dann mittels Massenspektrometrie ermittelt. Mit Hilfe verschiedener Konzentrationen des "Oligonukleotid-Köders" können die Wissenschaftler dann die Bindungsaffinität vieler DNA-interagierender Eiweiße errechnen. Weil Histon-Modifikationen die Chromatin-Struktur und damit die Gen-Expression verändern können, lassen sich mit dieser Methode unter unterschiedlichen Voraussetzungen biologische Interaktionen identifizieren.

Mit unserer neuen Methodik können wir zum Beispiel die Wechselwirkungen zwischen den Nucleosomen und den so genannten Nucleosomen-Remodelling-Komplexen quantitativ bestimmen - je nachdem, welche Veränderungen sie haben. Nur so können wir die dynamischen Vorgänge von Moleküle erklären, die ein biologisches Ereignis steuern", sagt Till Bartke. Dementsprechend erwarten die Wissenschaftler nun einen proteomweiten Einblick in die Protein/DNA-Bindung und wollen in Zukunft einige DNA-Sequenzen oder Nukleosomenzustände im Einzelnen ergründen.

Das Helmholtz Zentrum München will als Deutsche Forschungsstelle für Umweltgesundheit eine individualisierte medizinische Versorgung zur Diagnostik, Behandlung und Vorbeugung von Volkserkrankungen wie z. B. Zuckerkrankheit, Allergie und Lungenkrankheiten anstreben. Die Helmholtz-Zentrale München ist mit rund 2.300 Mitarbeitern in 18 wissenschaftlich-technischen und medizinisch-biologischen Forschungseinrichtungen mit rund 37.000 Mitarbeitern vertreten.

Im Mittelpunkt stehen die so genannten Histonproteine, auf denen die DNA gewickelt ist und die bestimmen können, ob ein bestimmtes Erbgut gelesen werden kann oder nicht. Mit neuartigen Verfahren können sie Änderungen dieser Vorgänge auch in Einzelzellen nachweisen.